красные железосодержащие пигменты крови и гемолимфы, обратимо связывающие мол. кислород. сложные белки, состоящие из железопорфириновой простетич. группы гема и белка глобина. Обеспечивают перенос О2 от органов дыхания к тканям и углекислоты от тканей к органам дыхания, участвуют в поддержании pH крови. Имеются у всех позвоночных, за исключением некоторых антарктич. рыб, у мн. беспозвоночных. В крови находятся в эритроцитах у позвоночных и некоторых беспозвоночных или свободно растворены в плазме у большинства беспозвоночных . Мол. м. Г. млекопитающих 66 000 - 68 000, птиц, рыб, земноводных, пресмыкающихся 61 000 - 72 000, у беспозвоночных у которых Г. растворён в плазме - до 3 000 000. Молекула Г. большинства высших позвоночных построена из полипептидных цепей, к каждой из которых присоединён гем, способный без изменения валентности атомов Fe II присоединять и отдавать О2. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны для О2. Видовая специфичность Г., обладающих разл. сродством к О2, обусловлена их белковыми компонентами. Г. взрослого человека НbА содержат две идентичные a-цепи в каждой 141 аминокислотный остаток и две Я-цепи в каждой 146 остатков , Г. плода, или фетальный Г. HbF , состоит из двух a - и двух g-цепей. Соотношение разл. форм Г. в крови меняется в процессе развития организма, некоторые из них различаются по своему сродству к О2 у HbF оно выше, чем у НbА, что обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку О2 . Присоединение O2 к Г. в органах дыхания оксигенация с образованием оксигемоглобина обеспечивается содержанием в геме Fe2+ и сопровождается конформационной перестройкой молекулы Г.- связывание О2 с одним из четырёх гемов изменяет трёхмерную структуру Г. и сродство др. гемов к О2 4-й гем оксигенируется в 500 раз быстрее . Этот механизм значительно улучшает снабжение тканей кислородом. Оксигенация зависит от парциального давления напряжения О2 и косвенно регулируется кол-вом СО2 как правило, СО2 облегчает отдачу О2 тканям, а выход СО2 из крови, наоборот, способствует её насыщению О2 . Важную роль в связывании Г. О2 играет 2,3-дифосфо- глицериновая к-та и некоторые анионы, такие, как Сl-. В капиллярах лёгких парциальное давление О2 составляет около 0,15 атм несколько ниже, чем в выдыхаемом воздухе . При таком давлении Г. оксигенирован на 96%. в тканях, где парциальное давление около 0,04 атм, - на 20%. Кол-во Г. в 100 мл крови человека 13-16 г у женщин несколько меньше, чем у мужчин . 1 г Г. при обычном парциальном давлении в альвеолах может связывать до 1,34 мл О2. Каждые 100 мл крови, протекая по тканевым капиллярам, отдают тканям около 5-6,5 мл О2. В состоянии покоя через сердце человека протекает около 4 л крови в мин, что обеспечивает получение тканями около 200 мл О2. При напряжённой мышечной работе поглощение О2 тканями возрастает в 10 и более раз. Г. синтезируется в молодых формах эритроцитов непрерывно, что обеспечивает его постоянное обновление в организме. скорость синтеза заметно возрастает при длит. гипоксии или анемии. Ежесекундно образуется около 650.1012 молекул Г. в каждом эритроците 265.106 молекул Г. . Сборка всей молекулы Г. занимает около 90 сек. Синтез Г. у позвоночных регулируется гормоном эритропоэтином и контролируется 4 генами, обозначаемыми по названию полипептидных цепей. Г., освобождающиеся при разрушении эритроцитов, - источник образования жёлчных пигментов. В результате мутаций генов, кодирующих биосинтез полипептидных цепей, и замены одних аминокислотных остатков на другие могут образовываться аномальные Г. у человека известно около 300 таких форм Г. , что приводит к развитию заболеваний - гемоглобинопатий серповидноклеточная анемия, талассемия и др. . Перутц М., Молекула гемоглобина, в кн.: Молекулы и клетки, пер. с англ., [в. 1], М., 1966. Иржак Л. И., Гемоглобины и их свойства, М., 1975. Проссер Л., Дыхательные функции крови, в кн.: Сравнительная физиология животных, пер. с англ., т. 2, М., 1977, с. 5-83.