протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности всех организмов, участвуя в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от ~ 5000 до мн. миллионов. Бесконечное разнообразие белковых молекул в Б. входят, как правило, 20 a-L-аминокислот , обусловленное разл. последовательностью аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи, определяет различия их пространств, структуры, химич. и физич. свойств. Б. обладают амфотерными свойствами и не проникают через полупроницаемые мембраны. Единой классификации Б. не существует. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные Б., от выполняемой ими функции структурные, каталитические ферменты , транспортные гемоглобин, церулоплазмин , регуляторные некоторые гормоны , защитные антитела, токсины и др.. от состава - простые Б. протеины, состоят только из аминокислот и сложные протеиды, в состав которых наряду с аминокислотами входят углеводы - гликопротеиды, липиды - липопротеиды, нуклеиновые к-ты - нуклеопротеиды, металлы - металлопротеиды и т.д. . в зависимости от растворимости в воде, растворах нейтральных солей, щелочах, кислотах и органич. растворителях - альбумины, глобулины, глутелины, гистоны, протамины, проламины. Биол. активность Б. обусловлена их необыкновенно гибкой, пластичной и в то же время строго упорядоченной структурой, позволяющей решать проблемы узнавания на уровне молекул см. Комплементарность , а также осуществлять тонкие регулирующие воздействия. Различают следующие уровни структурной организации Б.: первичную структуру последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи . вторичную укладку полипептидной цепи в a-спиральные участки и Я-структурные образования . третичную трёхмерную пространственную упаковку полипептидной цепи и четвертичную ассоциацию неск. отдельных полипептидных цепей в единую структуру . Четвертичную структуру имеют не все Б. - чаще всего регуляторные. Иногда разл. Б. образуют надмолекулярные структуры, функционирующие как единое целое. Наиб. устойчива первичная структура Б., остальные легко разрушаются при повышении темп-ры, резком изменении pH среды и др. воздействиях. Такое нарушение наз. денатурацией и, как правило, сопровождается потерей биол. свойств. Первичная структура Б. определяет вторичную и третичную, т.е. самосборку белковой молекулы. Такая возможность показана при искусств. синтезе белка - фермента рибонуклеазы. Б. в клетках организмов постоянно обновляются. Необходимость их постоянного обновления лежит в основе обмена веществ. Решающая роль в биосинтезе Б. принадлежит нуклеиновым к-там. Последовательность аминокислот в Б. отражает последовательность нуклеотидов в нуклеиновых кислотах см. Генетический код, Транскрипция, Трансляция . Поэтому Б. - важнейшие маркёры для изучения процессов эволюции и экспрессии генов. Б. - один из осн. продуктов питания человека и животных. Недостаток Б. в пище приводит к ряду тяжёлых нарушений азотистого обмена. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, M,1981. The proteins, ed. by H. Neurath R. L. Hill, 3 ed., v. 1-4, N. Y. - [a. о.] 1975-79.